C2C
Produktdaten
Néoépitope (de la partie C-Terminale du peptide 3/4) créé par le clivage du collagène de Type-II par les collagénases
Précautions
Aliquoter les échantillons de sérum, congeler rapidement et conserver à -70 ºC. Centrifuger et vortexer les échantillons avant dosage. Stable pendant un cycle de congélation/décongélation. Sérum: stable 1 an à -70°C.
| Nom du produit | C2C |
| Cat. no | 60-1001-001 |
| Gamme | 10–1000 ng/ml |
| Durée d'incubation | 2.5 heures |
| Volume échantillon | 25 µl (Sérum à diluer 1:2) |
| Echantillon | Sérum, Plasma, Urine, Liquide synovial, Culture cellulaire et tissulaire, Extraits de cartilage. |
| Espèces | Humaine, (également utilisé chez: Bovin, Lapin, Chien, Cobaye, Rat, Cheval, Singe rhésus, Mouton). On peut observer un bruit de fond important chez la souris. |
| Cultures cellulaires | Pas de réaction croisée avec la triple hélice non clivée, les collagènes humains de Type I et II dénaturés par la chaleur et les chaînes alpha correspondantes du collagène de Type I non clivées. |
| Tests | 96 Tests |
| Méthode | ELISA |
Intérêt clinique
Le néoépitope du C2C est créé par le clivage du collagène de Type II par des collagénases et se situe à l’extrémité carboxy terminale du peptide ¾ produit par le clivage du collagène de Type II et des produits de dégradation de celui-ci conservant le néoépitope de C2C C-Terminal (Billinghurst et al, 1997; Poole et al, 2004). Le dosage peut être utilisé pour analyser la dégradation des cartilages articulaires révélant une augmentation des clivages du collagène de Type II par les collagénases (Dejica et al, 2008). Le C2C sérique est augmenté dans la polyarthrite rhumatoïde (PR) et les taux de base peuvent être utilisés pour prédire la progression(Verstappen et al, 2006). Seul, ou en combinaison avec les dosages de C1,2C et de CPII, ainsi qu’avec des données cliniques, une réponse précoce à 1 mois des biomarqueurs sériques à la thérapie est prédictive d’un changement radiologique à 12 mois (Mullan et al, 2007).
Il y a de nombreux peptides de faible poids moléculaire présents dans l’urine humaine qui contiennent le néoépitope C2C (King et al, 2006). Nemirovskiy et al (2007) ont récemment caractérisé ces peptides en détail à l’aide de Chromatographie en Phase Liquide associée à la Spectrométrie de Masse et ont démontré qu’un peptide de 45 aminoacides était en particulier produit spécifiquement par la MMP-13 dans le cartilage humain. On pense que la MMP-13 est la MMP dominante impliquée dans la pathologie de l’OA. On a trouvé dans l’urine de rat cette MMP-13 spécifique 45 mer avec les peptides contenant la partie C-terminale du néoépitope du C2C. Dans une étude menée sur un échantillon transversal de patients atteints de douleurs au genou (Cibere et al A&R, 2009) on a rapporté que des taux urinaires élevés du néoépitope C2C étaient significativement associés à des OA symptomatiques et pré-symptomatiques détectés radiologiquement par des IRM en comparaison à des sujets souffrant de douleurs au genou, sans évidence d’OA. Ainsi on retrouve le néoépitope C2C dans l’urine, avant que des altérations ne soient visibles en radiologie dans cette population atteinte de douleurs au genou. Le dosage du néopitode C2C dans le sérum et dans l’urine peut donc avoir un intérêt clinique.
En faisant le rapport avec le CPII, le C2C sérique donne une indication de progression/non-progression de l’OA du genou (Cahue et al, 2007). Ceci présente un intérêt potentiel dans le choix des cohortes destinées aux études cliniques.
Chez les patients atteints de PR, le C2C avec le C1,2C et le CPII fournissent des indications de réponse précoce à la thérapie, prédictive de ce qu’on constatera près d’un an plus tard (R.Mullan et al, 2007).